i processi della fioritura

 

LA MEMORIA DELLE PIANTE DIPENDE DA PRIONI?

di Daniela Conti

 

I prioni come pericolosi agenti infettivi “non convenzionali”

Forse pochi ricordano la grande crisi della “mucca pazza”, scoppiata verso la metà degli anni ‘80. La malattia, il cui nome scientifico è “encefalopatia spongiforme bovina” (o BSE), colpì in una grave epidemia migliaia di bovini e ovini, soprattutto in Gran Bretagna ma anche nel resto d’Europa, e portò all’abbattimento di molte migliaia di capi di bestiame malati o sospetti. La variante umana, detta malattia di Creutzfeldt-Jakob, causata dal cibarsi di carne infetta provocò solo in Gran Bretagna almeno una decina di morti. In tutta Europa furono vietati la vendita dei tagli di carne con l’osso (la classica ‘fiorentina’) e l’uso per l’alimentazione animale di farine ottenute da carcasse di animali morti che, si scoprì, erano all’origine dell’epidemia (l’uso di queste farine è di nuovo ammesso in Europa dal 2012). Fu lo scienziato americano Stanley Prusiner a scoprire che la causa dell’epidemia era un “agente infettivo non convenzionale”: una speciale proteina, detta prione.

Sconosciuti fino ad allora, i prioni contraddicevano tutto ciò che si sapeva sugli agenti infettivi e contravvenivano al ‘dogma centrale della biologia molecolare’, in quanto consistevano soltanto di proteine, senza DNA o RNA (vedere anche nella categoria Ingegneria genetica di questo blog Organismi transgenici e clonazione – L’insostenibile peso del non-essere https://nuovabiologia.it/organismi-transgenici-e-clonazione-linsostenibile-peso-del-non-essere/). Per questi motivi l’ipotesi di Prusiner, che un prione potesse essere la causa di una malattia mortale come il morbo della mucca pazza, fu inizialmente respinta da gran parte della comunità scientifica. Ma le prove raccolte furono schiaccianti: il prione era in grado di modificare, per contatto, una proteina simile normalmente presente nel cervello e di trasformarla in senso patologico e infettivo. Per questa scoperta Prusiner ricevette il premio Nobel nel 1997 e da allora lo studio dei prioni ha aperto nuovi campi d’indagine per la biologia.

neurone in attività

I prioni hanno un ruolo fondamentale in processi biologici importanti

Dopo bovini, ovini e esseri umani, i prioni sono stati ritrovati anche in altri mammiferi, nei lieviti e in organismi modello come la lumaca marina Aplysia e la drosofila, il moscerino della frutta. Le proteine prioniche possono esistere in più versioni che differiscono rispetto alla loro forma tridimensionale e possono propagarsi per contatto, con la versione prionica che trasforma in prione la versione normale. Poiché i prioni restano nel citoplasma, quando la cellula madre si divide vengono trasmessi alle cellule figlie ed ereditati. Si è scoperto che, oltre a comportarsi in certe condizioni da pericolosi agenti patogeni infettivi, i prioni sono coinvolti anche in molti processi del normale funzionamento cellulare. Nei mammiferi si è trovato che i prioni intervengono nei processi che trasformano l’informazione genetica in proteine, inoltre hanno un’azione protettiva sui neuroni, e un ruolo importante nelle cascate di segnali che influenzano l’attività del sistema immunitario. In Aplysia e in Drosophila i prioni sono coinvolti nel rafforzamento delle sinapsi fra neuroni, quindi nei processi della “memoria molecolare”.

 

Nuove evidenze della presenza di prioni nelle piante

Nelle piante la presenza dei prioni non era mai stata individuata, fino a un lavoro “Luminidependens (LD) is an Arabidopsis protein with prion behavior” ://www.pnas.org/content/113/21/6065 pubblicato nel 2016 sui Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) degli Stati Uniti.

Gli autori (tutti attivi presso l’Istituto per la Ricerca Biomedica di Cambridge, Massachusetts) hanno analizzato il DNA di Arabidopsis, una pianta modello per lo studio dei genomi vegetali. Mediante un programma computazionale già usato dalla stessa équipe per identificare i prioni del lievito, gli autori hanno cercato di individuare nel DNA della pianta la presenza o meno di particolari sequenze, tipiche delle proteine prioniche. In questo modo sono state identificate in Arabidopsis circa 500 proteine con sequenze di tipo prionico, fra queste anche la proteina Luminidependens, molto importante per i processi della fioritura.

Era già noto che le piante possono, grazie a processi epigenetici, formare memorie riguardanti i periodi prolungati di freddo o di caldo, la siccità o gli attacchi di agenti patogeni a cui sono state esposte, e che tali memorie sono ereditabili e stabili (“Epigenetic memory for stress response and adaptation in plants” https://academic.oup.com/pcp/article/55/11/1859/2756009)

Per esempio, la memoria della prolungata esposizione al freddo che una pianta ha sperimentato durante l’inverno, favorisce la fioritura in primavera. Tali memorie possono essere trasmesse ed ereditate attraverso il citoplasma. Si è visto infatti che una pianticella cresciuta dal callo di una pianta che possiede la memoria del freddo invernale si comporta come la pianta originaria, anche se la pianticella non ha mai sperimentato il freddo. Oggi la dimostrazione della presenza di sequenze prioniche nella proteina Luminidependens pare indicare che questi fenomeni di memoria nelle piante coinvolgano prioni.

Il fatto che anche nelle piante siano presenti proteine di questo tipo starebbe a dimostrare che i prioni si sono conservati nel corso dell’evoluzione delle diverse classi di organismi, segno che sono probabilmente coinvolti in un’ampia gamma di processi biologici importanti.